טוען...
The trimer interface in the quaternary structure of the bifunctional prokaryotic FAD synthetase from Corynebacterium ammoniagenes
Bifunctional FAD synthetases (FADSs) fold in two independent modules; The C-terminal riboflavin kinase (RFK) catalyzes the RFK activity, while the N-terminal FMN-adenylyltransferase (FMNAT) exhibits the FMNAT activity. The search for macromolecular interfaces in the Corynebacterium ammoniagenes FADS...
שמור ב:
| הוצא לאור ב: | Sci Rep |
|---|---|
| Main Authors: | , , , , , , , |
| פורמט: | Artigo |
| שפה: | Inglês |
| יצא לאור: |
Nature Publishing Group UK
2017
|
| נושאים: | |
| גישה מקוונת: | https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5428420/ https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28341845 https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1038/s41598-017-00402-6 |
| תגים: |
הוספת תג
אין תגיות, היה/י הראשונ/ה לתייג את הרשומה!
|