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(15)N CSA Tensors and (15)N-(1)H Dipolar Couplings of Protein Hydrophobic Core Residues Investigated by Static Solid-State NMR

In this work, we assess the usefulness of static (15)N NMR techniques for the determination of the (15)N chemical shift anisotropy (CSA) tensor parameters and (15)N-(1)H dipolar splittings in powder protein samples. By using five single labeled samples of the villin headpiece subdomain protein in a...

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Detalhes bibliográficos
Publicado no:J Magn Reson
Main Authors: Vugmeyster, Liliya, Ostrovsky, Dmitry, Fu, Riqiang
Formato: Artigo
Idioma:Inglês
Publicado em: 2015
Assuntos:
Acesso em linha:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4600402/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26367322
https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1016/j.jmr.2015.08.019
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