تحميل...

Backbone chemical shift assignments for the sensor domain of the Burkholderia pseudomallei histidine kinase RisS – “missing” resonances at the dimer interface

Using a deuterated sample, all the observable backbone (1)H(N), (15)N, (13)C(α), and (13)C′ chemical shifts for the dimeric, periplasmic sensor domain of the Burkholderia pseudomallei histidine kinase RisS were assigned. Approximately one-fifth of the amide resonances are “missing” in the (1)H-(15)N...

وصف كامل

محفوظ في:
التفاصيل البيبلوغرافية
الحاوية / القاعدة:Biomol NMR Assign
المؤلفون الرئيسيون: Buchko, Garry W., Edwards, Thomas E., Hewitt, Stephen N., Phan, Isabelle Q.H., Van Voorhis, Wesley C., Miller, Samuel I., Mylera, Peter J.
التنسيق: Artigo
اللغة:Inglês
منشور في: 2015
الموضوعات:
الوصول للمادة أونلاين:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4569509/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25957069
https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1007/s12104-015-9614-2
الوسوم: إضافة وسم
لا توجد وسوم, كن أول من يضع وسما على هذه التسجيلة!