טוען...

Evidence for a tyrosine residue at the active site of phosphoglucomutase and its interaction with vanadate.

The rate of transfer of [32P]phosphate from [32P]-labeled phosphoglucomutase (alpha-D-glucose-1,6-bisphosphate:alpha-D-glucose-1-phosphate phosphotransferase, EC 2.7.5.1) to glucose increases dramatically between pH 8.5 and 10.5 with a half maximal rate at pH 9.8. This suggests the participation of...

תיאור מלא

שמור ב:
מידע ביבליוגרפי
Main Authors: Layne, P P, Najjar, V A
פורמט: Artigo
שפה:Inglês
יצא לאור: 1979
נושאים:
גישה מקוונת:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC413068/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/41237
תגים: הוספת תג
אין תגיות, היה/י הראשונ/ה לתייג את הרשומה!