QR குறியீடு

Self-association of hemoglobin β(SH) chains is linked to oxygenation

Self-association of unliganded β(SH) chains into tetramers (4 β(1) [unk] β(4)) is experimentally found to be energetically less favorable (ΔG(0) = -19.05 ± 0.30 kcal) than the corresponding oligomerization of fully oxygenated chains (4 β(1)X [unk] β(4)X(4); ΔG(0) = -22.45 ± 0.35 kcal). Hence the tet...

முழு விளக்கம்

சேமிக்கப்பட்டது:
நூற்பட்டியல் விவரங்கள்
இதில் வெளியிடப்பட்டது:Proc Natl Acad Sci U S A
முதன்மை ஆசிரியர்கள்: Valdes, Roland, Ackers, Gary K.
வடிவம்: Artigo
மொழி:Inglês
வெளியிடப்பட்டது: National Academy of Sciences 1978
பொருள்கள்:
ஆன்லைன் அணுகல்:https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC411237/
https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/24215/
https://ncbi.nlm.nih.govhttps://doi.org/10.1073/pnas.75.1.311
குறிச்சொற்கள்: குறிச்சொல்லை சேர்க்கவும்
டாக்‌ஸ் இல்லை, இந்த பதிவுக்கு குறிச்சொல் சேர்க்கும் முதல் நபராக இருங்கள்!