Reverse gyrase binding to DNA alters the double helix structure and produces single-strand cleavage in the absence of ATP.

Stoichiometric amounts of pure reverse gyrase, a type I topoisomerase from the archaebacterium Sulfolobus acidocaldarius were incubated at 75 degrees C with circular DNA containing a single-chain scission. After covalent closure by a thermophilic ligase and removal of bound protein molecules, negati...

وصف كامل

محفوظ في:
التفاصيل البيبلوغرافية
المؤلفون الرئيسيون: Jaxel, C, Nadal, M, Mirambeau, G, Forterre, P, Takahashi, M, Duguet, M
التنسيق: Artigo
اللغة:Inglês
منشور في: 1989
الموضوعات:
Research Article
الوصول للمادة أونلاين:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC401394/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2555155
الوسوم: إضافة وسم
لا توجد وسوم, كن أول من يضع وسما على هذه التسجيلة!

مواد مشابهة