Binding of ligands to the active site of carboxypeptidase A.
We compare the detailed binding modes of the 39-amino acid inhibitor from potatoes, glycyl-L-tyrosine, the ester analogue CH3OC6H4(CO)CH2CH(CO2(-))C6H5, and indole acetate to the exopeptidase carboxypeptidase A (EC 3.4.17.1). In the potato inhibitor, cleavage of the COOH-terminal glycine-39 leaves a...
محفوظ في:
| الحاوية / القاعدة: | Proc Natl Acad Sci U S A |
|---|---|
| المؤلفون الرئيسيون: | , |
| التنسيق: | Artigo |
| اللغة: | Inglês |
| منشور في: |
National Academy of Sciences
1981
|
| الموضوعات: | |
| الوصول للمادة أونلاين: | https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC348764/ https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/6946483/ https://ncbi.nlm.nih.govhttps://doi.org/10.1073/pnas.78.9.5455 |
| الوسوم: |
لا توجد وسوم, كن أول من يضع وسما على هذه التسجيلة!
|