Đang tải...

Protein dynamics by solid-state NMR: aromatic rings of the coat protein in fd bacteriophage.

The motions of the aromatic amino acids of the fd bacteriophage coat protein are described by solid-state 2H, 13C, and 15N NMR. Tryptophan-26 is immobile on time scales as slow as 10(3) HZ. The phenylalanine and tyrosine rings undergo 180 degree flips about the C beta--C gamma bond axis more often t...

Mô tả đầy đủ

Đã lưu trong:
Chi tiết về thư mục
Những tác giả chính: Gall, C M, Cross, T A, DiVerdi, J A, Opella, S J
Định dạng: Artigo
Ngôn ngữ:Inglês
Được phát hành: 1982
Những chủ đề:
Truy cập trực tuyến:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC345669/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/6948294
Các nhãn: Thêm thẻ
Không có thẻ, Là người đầu tiên thẻ bản ghi này!