The structure of an Iws1/Spt6 complex reveals an interaction domain conserved in TFIIS, Elongin A and Med26

Binding of elongation factor Spt6 to Iws1 provides an effective means for coupling eukaryotic mRNA synthesis, chromatin remodelling and mRNA export. We show that an N-terminal region of Spt6 (Spt6N) is responsible for interaction with Iws1. The crystallographic structures of Encephalitozoon cuniculi...

Полное описание

Сохранить в:
Библиографические подробности
Главные авторы: Diebold, Marie-Laure, Koch, Michael, Loeliger, Erin, Cura, Vincent, Winston, Fred, Cavarelli, Jean, Romier, Christophe
Формат: Artigo
Язык:Inglês
Опубликовано: Nature Publishing Group 2010
Предметы:
Article
Online-ссылка:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3020637/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21057455
https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1038/emboj.2010.272
Метки: Добавить метку
Нет меток, Требуется 1-ая метка записи!

Схожие документы