Conformation of a 16-residue zervamicin IIA analog peptide containing three different structural features: 3(10)-helix, alpha-helix, and beta-bend ribbon.

Benzer Materyaller

• Parallel packing of alpha-helices in crystals of the zervamicin IIA analog Boc-Trp-Ile-Ala-Aib-Ile-Val-Aib-Leu-Aib-Pro-OMe.2H2O.
  Yazar:: Karle, I L, ve diğerleri
  Baskı/Yayın Bilgisi: (1986)
• Alpha-helix and mixed 3(10)/alpha-helix in cocrystallized conformers of Boc-Aib-Val-Aib-Aib-Val-Val-Val-Aib-Val-Aib-OMe.
  Yazar:: Karle, I L, ve diğerleri
  Baskı/Yayın Bilgisi: (1989)
• Facile transition between 3(10)- and alpha-helix: structures of 8-, 9-, and 10-residue peptides containing the -(Leu-Aib-Ala)2-Phe-Aib- fragment.
  Yazar:: Karle, I. L., ve diğerleri
  Baskı/Yayın Bilgisi: (1994)
• Crystal structure of [Leu1]zervamicin, a membrane ion-channel peptide: implications for gating mechanisms.
  Yazar:: Karle, I L, ve diğerleri
  Baskı/Yayın Bilgisi: (1991)
• Serine and threonine residues bend alpha-helices in the chi(1) = g(-) conformation.
  Yazar:: Ballesteros, J A, ve diğerleri
  Baskı/Yayın Bilgisi: (2000)