The amino-terminal domain of LexA repressor is alpha-helical but differs from canonical helix-turn-helix proteins: a two-dimensional 1H NMR study.

The amino-terminal DNA binding domain of LexA repressor consisting of 84 amino acid residues has been studied by two-dimensional 1H NMR. Sequence-specific 1H resonance assignments were made for the first 60 amino acid residues. The secondary structure of this part of the protein contains three alpha...

Mô tả đầy đủ

Chi tiết về thư mục

Xuất bản năm:	Proc Natl Acad Sci U S A
Những tác giả chính:	Lamerichs, R M, Padilla, A, Boelens, R, Kaptein, R, Ottleben, G, Rüterjans, H, Granger-Schnarr, M, Oertel, P, Schnarr, M
Định dạng:	Artigo
Ngôn ngữ:	Inglês
Được phát hành:	National Academy of Sciences 1989
Những chủ đề:	Research Article
Truy cập trực tuyến:	https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC297950/ https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/2780544/ https://ncbi.nlm.nih.govhttps://doi.org/10.1073/pnas.86.18.6863
Các nhãn:	Thêm thẻ Không có thẻ, Là người đầu tiên thẻ bản ghi này!