Ładuje się......
Protonation states of histidine and other key residues in deoxy normal human adult hemoglobin by neutron protein crystallography
The protonation states of the histidine residues key to the function of deoxy (T-state) human hemoglobin have been investigated using neutron protein crystallography. These residues can reversibly bind protons, thereby regulating the oxygen affinity of hemoglobin. By examining the OMIT F (o) − F (c)...
Zapisane w:
| Główni autorzy: | , , , , , , , , |
|---|---|
| Format: | Artigo |
| Język: | Inglês |
| Wydane: |
International Union of Crystallography
2010
|
| Hasła przedmiotowe: | |
| Dostęp online: | https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2967419/ https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21041929 https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1107/S0907444910025448 |
| Etykiety: |
Dodaj etykietę
Nie ma etykietki, Dołącz pierwszą etykiete!
|