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Sites of interaction of a precursor polypeptide on the export chaperone SecB mapped by site-directed spin labeling

Export of protein into the periplasm of Escherichia coli via the general secretory system requires that the transported polypeptides be devoid of stably folded tertiary structure. Capture of the precursor polypeptides before they fold is achieved by the promiscuous binding to the chaperone SecB. Sec...

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Dettagli Bibliografici
Autori principali: Crane, Jennine M., Suo, Yuying, Lilly, Angela A., Mao, Chunfeng, Hubbell, Wayne L., Randall, Linda L.
Natura: Artigo
Lingua:Inglês
Pubblicazione: 2006
Soggetti:
Accesso online:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2925277/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16962134
https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2006.07.021
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