Purification and properties of a serine protease from Pseudomonas matophilia.
The extracellular protease of Pseudomonas maltophilia was partially purified by ammonium sulfate precipitation and chromatography on Sephadex G-75 and Bio-rex 70. Gel electrophoresis revealed minor impurities. The enzyme exhibited the following properties: (i) molecular weight, 35,000; (ii) A see ar...
محفوظ في:
| الحاوية / القاعدة: | J Bacteriol |
|---|---|
| المؤلف الرئيسي: | |
| التنسيق: | Artigo |
| اللغة: | Inglês |
| منشور في: |
American Society for Microbiology (ASM)
1975
|
| الموضوعات: | |
| الوصول للمادة أونلاين: | https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC246021/ https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/234950/ https://ncbi.nlm.nih.govhttps://doi.org/10.1128/jb.121.3.933-941.1975 |
| الوسوم: |
لا توجد وسوم, كن أول من يضع وسما على هذه التسجيلة!
|