General Properties of Beta-Galactosidase of Xanthomonas campestris

Partially purified β-galactosidase of Xanthomonas campestris required 32 to 37°C and pH 5.5 to 5.8 for optimum activity. The enzyme had low affinity for lactose hydrolysis (K(m) = 22 mM) and was inhibited by thiol group reagents, ethylenediaminetetraacetic acid, galactose, and d-galactal.

Podrobná bibliografie

Vydáno v:	Appl Environ Microbiol
Hlavní autoři:	Frank, Joseph F., Somkuti, George A.
Médium:	Artigo
Jazyk:	Inglês
Vydáno:	American Society for Microbiology (ASM) 1979
Témata:	Metabolism, Growth, and Industrial Microbiology
On-line přístup:	https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC243532/ https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/16345439/ https://ncbi.nlm.nih.govhttps://doi.org/10.1128/aem.38.3.554-556.1979
Tagy:	Přidat tag Žádné tagy, Buďte první, kdo vytvoří štítek k tomuto záznamu!