Intermonomer disulfide bonds impair the fusion activity of influenza virus hemagglutinin.

At a low pH, the influenza virus hemagglutinin (HA) undergoes conformational changes that promote membrane fusion. While the critical role of fusion peptide release from the trimer interface has been demonstrated previously, the role of globular head dissociation in the overall fusion mechanism rema...

Celý popis

Podrobná bibliografie

Vydáno v:	J Virol
Hlavní autoři:	Kemble, G W, Bodian, D L, Rosé, J, Wilson, I A, White, J M
Médium:	Artigo
Jazyk:	Inglês
Vydáno:	American Society for Microbiology (ASM) 1992
Témata:	Research Article
On-line přístup:	https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC241339/ https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/1629960/ https://ncbi.nlm.nih.govhttps://doi.org/10.1128/jvi.66.8.4940-4950.1992
Tagy:	Přidat tag Žádné tagy, Buďte první, kdo vytvoří štítek k tomuto záznamu!