Characterization and solubilization of the membrane-bound ATPase of Mycoplasma gallisepticum.

The membrane-bound ATPase of Mycoplasma gallisepticum selectively hydrolyzed purine nucleoside triphosphates and dATP. ADP, although not a substrate, inhibited ATP hydrolysis. The enzyme exhibited a pH optimum of 7.0 to 7.5 and an obligatory requirement for divalent cations. Dicyclohexylcarbodiimide...

Celý popis

Podrobná bibliografie

Vydáno v:	J Bacteriol
Hlavní autoři:	Linker, C, Wilson, T H
Médium:	Artigo
Jazyk:	Inglês
Vydáno:	American Society for Microbiology (ASM) 1985
Témata:	Research Article
On-line přístup:	https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC219268/ https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/3161871/ https://ncbi.nlm.nih.govhttps://doi.org/10.1128/jb.163.3.1258-1262.1985
Tagy:	Přidat tag Žádné tagy, Buďte první, kdo vytvoří štítek k tomuto záznamu!