Serine hydroxymethyltransferase from Escherichia coli: purification and properties.

Serine hydroxymethyltransferase from Escherichia coli was purified to homogeneity. The enzyme was a homodimer of identical subunits with a molecular weight of 95,000. The amino acid sequence of the amino and carboxy-terminal ends and the amino acid composition of cysteine-containing tryptic peptides...

وصف كامل

محفوظ في:
التفاصيل البيبلوغرافية
المؤلفون الرئيسيون: Schirch, V, Hopkins, S, Villar, E, Angelaccio, S
التنسيق: Artigo
اللغة:Inglês
منشور في: 1985
الموضوعات:
Research Article
الوصول للمادة أونلاين:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC219072/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3891721
الوسوم: إضافة وسم
لا توجد وسوم, كن أول من يضع وسما على هذه التسجيلة!

مواد مشابهة