Purification and characterization of NADP(+)-dependent 5,10-methylenetetrahydrofolate dehydrogenase from Peptostreptococcus productus marburg.

The 5,10-methylenetetrahydrofolate dehydrogenase of heterotrophically grown Peptostreptococcus productus Marburg was purified to apparent homogeneity. The purified enzyme catalyzed the reversible oxidation of methylenetetrahydrofolate with NADP+ as the electron acceptor at a specific activity of 627...

Celý popis

Podrobná bibliografie

Vydáno v:	J Bacteriol
Hlavní autoři:	Wohlfarth, G, Geerligs, G, Diekert, G
Médium:	Artigo
Jazyk:	Inglês
Vydáno:	American Society for Microbiology (ASM) 1991
Témata:	Research Article
On-line přístup:	https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC207278/ https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/1899860/ https://ncbi.nlm.nih.govhttps://doi.org/10.1128/jb.173.4.1414-1419.1991
Tagy:	Přidat tag Žádné tagy, Buďte první, kdo vytvoří štítek k tomuto záznamu!