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Fast events in protein folding: Relaxation dynamics of secondary and tertiary structure in native apomyoglobin

We report the fast relaxation dynamics of “native” apomyoglobin (pH 5.3) following a 10-ns, laser-induced temperature jump. The structural dynamics are probed using time-resolved infrared spectroscopy. The infrared kinetics monitored within the amide I absorbance of the polypeptide backbone exhibit...

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Detalhes bibliográficos
Publicado no:Proc Natl Acad Sci U S A
Principais autores: Gilmanshin, Rudolf, Williams, Skip, Callender, Robert H., Woodruff, William H., Dyer, R. Brian
Formato: Artigo
Idioma:Inglês
Publicado em: National Academy of Sciences 1997
Assuntos:
Acesso em linha:https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC20505/
https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/9108042/
https://ncbi.nlm.nih.govhttps://doi.org/10.1073/pnas.94.8.3709
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