TROSY-NMR reveals interaction between ERp57 and the tip of the calreticulin P-domain

The lectin chaperone calreticulin (CRT) assists the folding and quality control of newly synthesized glycoproteins in the endoplasmic reticulum (ER). It interacts with ERp57, a thiol-disulfide oxidoreductase that promotes the formation of disulfide bonds in glycoproteins bound by CRT. Here, we inves...

Celý popis

Podrobná bibliografie

Vydáno v:	Proc Natl Acad Sci U S A
Hlavní autoři:	Frickel, Eva-Maria, Riek, Roland, Jelesarov, Ilian, Helenius, Ari, Wüthrich, Kurt, Ellgaard, Lars
Médium:	Artigo
Jazyk:	Inglês
Vydáno:	National Academy of Sciences 2002
Témata:	Biological Sciences
On-line přístup:	https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC122301/ https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11842220/ https://ncbi.nlm.nih.govhttps://doi.org/10.1073/pnas.042699099
Tagy:	Přidat tag Žádné tagy, Buďte první, kdo vytvoří štítek k tomuto záznamu!