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Mechanism of thermal denaturation of maltodextrin phosphorylase from Escherichia coli.

Maltodextrin phosphorylase from Escherichia coli (MalP) is a dimeric protein in which each approximately 90-kDa subunit contains active-site pyridoxal 5'-phosphate. To unravel factors contributing to the stability of MalP, thermal denaturations of wild-type MalP and a thermostable active-site m...

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Detalhes bibliográficos
Main Authors: Griessler, R, D'auria, S, Schinzel, R, Tanfani, F, Nidetzky, B
Formato: Artigo
Idioma:Inglês
Publicado em: 2000
Assuntos:
Acesso em linha:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1220849/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10677342
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