alpha-1,4-D-glucan phosphorylase of gram-positive Corynebacterium callunae: isolation, biochemical properties and molecular shape of the enzyme from solution X-ray scattering.

The alpha-1,4-D-glucan phosphorylase from gram-positive Corynebacterium callunae has been isolated and characterized. The enzyme is inducible approx. 2-fold by maltose, but remarkably not repressed by D-glucose. The phosphorylase is a homodimer with a stoichiometric content of the cofactor pyridoxal...

وصف كامل

محفوظ في:
التفاصيل البيبلوغرافية
المؤلفون الرئيسيون: Weinhäusel, A, Griessler, R, Krebs, A, Zipper, P, Haltrich, D, Kulbe, K D, Nidetzky, B
التنسيق: Artigo
اللغة:Inglês
منشور في: 1997
الموضوعات:
Research Article
الوصول للمادة أونلاين:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1218732/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9307027
الوسوم: إضافة وسم
لا توجد وسوم, كن أول من يضع وسما على هذه التسجيلة!

مواد مشابهة