Đang tải...
Histone octamer function in vivo: mutations in the dimer-tetramer interfaces disrupt both gene activation and repression.
Within the core histone octamer each histone H4 interacts with each H2A-H2B dimer subunit through two binding surfaces. Tyrosines play a central role in these interactions with H4 tyrosines 72 and 88 contacting one H2A-H2B dimer subunit, and tyrosine 98 contacting the other. To investigate the roles...
Đã lưu trong:
| Những tác giả chính: | , , , |
|---|---|
| Định dạng: | Artigo |
| Ngôn ngữ: | Inglês |
| Được phát hành: |
1997
|
| Những chủ đề: | |
| Truy cập trực tuyến: | https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1169849/ https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9171362 https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1093/emboj/16.9.2493 |
| Các nhãn: |
Thêm thẻ
Không có thẻ, Là người đầu tiên thẻ bản ghi này!
|