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Cold-induced changes in the protein ubiquitin.

Conformational changes are essential for protein-protein and protein-ligand recognition. Here we probed changes in the structure of the protein ubiquitin at low temperatures in supercooled water using NMR spectroscopy. We demonstrate that ubiquitin is well folded down to 263 K, although slight rearr...

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Detalhes bibliográficos
Main Authors: Min-Kyu Cho, Shengqi Xiang, Hai-Young Kim, Stefan Becker, Markus Zweckstetter
Formato: Artigo
Idioma:Inglês
Publicado em: Public Library of Science (PLoS) 2012-01-01
Colecção:PLoS ONE
Acesso em linha:http://europepmc.org/articles/PMC3380907?pdf=render
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