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Structure of the M. tuberculosis DnaK−GrpE complex reveals how key DnaK roles are controlled

Abstract The molecular chaperone DnaK is essential for viability of Mycobacterium tuberculosis (Mtb). DnaK hydrolyzes ATP to fold substrates, and the resulting ADP is exchanged for ATP by the nucleotide exchange factor GrpE. It has been unclear how GrpE couples DnaK’s nucleotide exchange with substr...

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Detalhes bibliográficos
Principais autores: Xiansha Xiao, Allison Fay, Pablo Santos Molina, Amanda Kovach, Michael S. Glickman, Huilin Li
Formato: Artigo
Idioma:Inglês
Publicado em: Nature Portfolio 2024-01-01
Colecção:Nature Communications
Acesso em linha:https://doi.org/10.1038/s41467-024-44933-9
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