Crystal structures of the elusive Rhizobium etli l-asparaginase reveal a peculiar active site
L-asparaginases catalyse the hydrolysis of L-asparagine to L-aspartic acid and ammonia. Here, the authors present high resolution crystal structures of Rhizobium etli L-asparaginase that contains a Zn2+ binding site without a catalytic role and discuss the catalytic mechanism of the enzyme.
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| Principais autores: | , , , , , , |
|---|---|
| Formato: | Artigo |
| Idioma: | Inglês |
| Publicado em: |
Nature Portfolio
2021-11-01
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| coleção: | Nature Communications |
| Acesso em linha: | https://doi.org/10.1038/s41467-021-27105-x |
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