Structure and in silico simulations of a cold-active esterase reveals its prime cold-adaptation mechanism

Here we determined the structure of a cold active family IV esterase (EstN7) cloned from Bacillus cohnii strain N1. EstN7 is a dimer with a classical α/β hydrolase fold. It has an acidic surface that is thought to play a role in cold-adaption by retaining solvation under changed water solvent entrop...

সম্পূর্ণ বিবরণ

গ্রন্থ-পঞ্জীর বিবরন

প্রধান লেখক:	Nehad Noby, Husam Sabah Auhim, Samuel Winter, Harley L. Worthy, Amira M. Embaby, Hesham Saeed, Ahmed Hussein, Christopher R. Pudney, Pierre J. Rizkallah, Stephen A. Wells, D. Dafydd Jones
বিন্যাস:	Artigo
ভাষা:	Inglês
প্রকাশিত:	The Royal Society 2021-12-01
মালা:	Open Biology
বিষয়গুলি:	serine esterase molecular dynamics enzyme structure protein stability structure–function
অনলাইন ব্যবহার করুন:	https://royalsocietypublishing.org/doi/10.1098/rsob.210182
ট্যাগগুলো:	ট্যাগ যুক্ত করুন কোনো ট্যাগ নেই, প্রথমজন হিসাবে ট্যাগ করুন!