Heterogeneity in Disulfide Bond Reduction in IgG1 Antibodies Is Governed by Solvent Accessibility of the Cysteines

We studied unpaired cysteine levels and disulfide bond susceptibility in four different <inline-formula><math xmlns="http://www.w3.org/1998/Math/MathML" display="inline"><semantics><mi>γ</mi></semantics></math></inline-formula>-immunoglobulin antibodies using liquid chromatography–mass spectrometry....

Celý popis

Podrobná bibliografie

Hlavní autoři:	Ramakrishnan Natesan, Andrew B. Dykstra, Akash Banerjee, Neeraj J. Agrawal
Médium:	Artigo
Jazyk:	Inglês
Vydáno:	MDPI AG 2023-12-01
Edice:	Antibodies
Témata:	peptide mapping differential alkylation disulfide bond molecular dynamics SASA
On-line přístup:	https://www.mdpi.com/2073-4468/12/4/83
Tagy:	Přidat tag Žádné tagy, Buďte první, kdo vytvoří štítek k tomuto záznamu!