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van Berkel, W. J.
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Crystal structure of p-hydroxybenzoate hydroxylase reconstituted with the modified FAD present in alcohol oxidase from methylotrophic yeasts: evidence for an arabinoflavin.
di
van
Berkel
,
W
.
J
.
,
Eppink, M. H.
,
Schreuder, H. A.
Pubblicazione 1994
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2
Caricamento...
Identification of a novel conserved sequence motif in flavoprotein hydroxylases with a putative dual function in FAD/NAD(P)H binding.
di
Eppink, M. H.
,
Schreuder, H. A.
,
Van
Berkel
,
W
.
J
.
Pubblicazione 1997
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3
Caricamento...
Purification and properties of 4-hydroxybenzoate 1-hydroxylase (decarboxylating), a novel flavin adenine dinucleotide-dependent monooxygenase from Candida parapsilosis CBS604.
di
Eppink, M H
,
Boeren, S A
,
Vervoort, J
,
van
Berkel
,
W
J
Pubblicazione 1997
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Artigo
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4
Caricamento...
Purification and properties of the NADH reductase component of alkene monooxygenase from Mycobacterium strain E3.
di
Weber, F J
,
van
Berkel
,
W
J
,
Hartmans, S
,
de Bont, J A
Pubblicazione 1992
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5
Caricamento...
A low perfusion rate microreactor for continuous monitoring of enzyme characteristics: application to glucose oxidase
di
Posthuma-Trumpie, G. A.
,
Venema, K.
,
van
Berkel
,
W
.
J
. H.
,
Korf, J.
Pubblicazione 2007
Testo
Testo
Testo
Artigo
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6
Caricamento...
Detection of intact megaDalton protein assemblies of vanillyl-alcohol oxidase by mass spectrometry.
di
van
Berkel
,
W
.
J
.
,
van den Heuvel, R. H.
,
Versluis, C.
,
Heck, A. J.
Pubblicazione 2000
Testo
Testo
Artigo
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7
Caricamento...
Purification and characterization of a novel NADP-dependent branched-chain alcohol dehydrogenase from Saccharomyces cerevisiae.
di
van Iersel, M F
,
Eppink, M H
,
van
Berkel
,
W
J
,
Rombouts, F M
,
Abee, T
Pubblicazione 1997
Testo
Testo
Artigo
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8
Caricamento...
The equilibrium unfolding of Azotobacter vinelandii apoflavodoxin II occurs via a relatively stable folding intermediate.
di
van Mierlo, C. P.
,
van Dongen, W. M.
,
Vergeldt, F.
,
van
Berkel
,
W
.
J
.
,
Steensma, E.
Pubblicazione 1998
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Schreuder, H. A.
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Abee, T
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Boeren, S A
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Hartmans, S
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Heck, A. J.
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